Lipids
Lipid compreende một phạm vi đa dạng của các phân tử và trong chừng mực nào là một catchall cho các hợp chất tương đối không tan trong nước hoặc không phân cực có nguồn gốc sinh học, bao gồm các loại sáp, axit béo, acid béo có nguồn gốc phospholipid, sphingolipids, glycolipid và terpenoid (ví dụ, retinoids và steroid ). Một số lipid là các phân tử đường phân tử tuyến tính, trong khi một số khác có cấu trúc vòng. Một số thơm, trong khi một số thì không. Một số linh hoạt, trong khi một số khác lại cứng nhắc .
Lipid thường được làm từ một phân tử glycerol kết hợp với các phân tử khác. Trong chất béo trung tính, nhóm lipit số lượng lớn, có một phân tử glycerol và ba axit béo. axit béo được coi monomer trong trường hợp đó, và có thể được bão hòa (không liên kết đôi trong chuỗi carbon) hoặc (một hoặc nhiều liên kết đôi trong chuỗi carbon) không bão hòa.
Hầu hết các chất béo có một số đặc tính cực khác với phần lớn không phân cực. Nói chung, phần lớn các cấu trúc của họ là không phân cực hoặc kỵ nước ( “nước vì sợ”), có nghĩa là nó không tương tác tốt với các dung môi phân cực như nước. Một phần khác của cấu trúc của chúng là cực hoặc hydrophilic (“nước yêu”) và sẽ có xu hướng liên kết với các dung môi phân cực như nước. Điều này làm cho chúng trở thành các phân tử amphiphilic (có cả hai phần nước và hydrophilic). Trong trường hợp cholesterol, nhóm phân cực chỉ là một -OH (hydroxyl hoặc rượu). Trong trường hợp phospholipid, các nhóm cực cực đại và cực hơn, như mô tả dưới đây.
Lipid là một phần không thể thiếu của chế độ ăn kiêng hàng ngày của chúng ta. Hầu hết các loại dầu và các sản phẩm sữa mà chúng ta sử dụng để nấu ăn và ăn như bơ, pho mát, ghee, vv, gồm có chất béo. Dầu thực vật có nhiều axit béo đa không bão hòa khác nhau (PUFA). Các loại thực phẩm có chứa chất béo được tiêu hóa trong cơ thể và được chia thành các axit béo và glycerol, những sản phẩm làm suy thoái cuối cùng của chất béo và lipid. Lipid Đặc biệt phospholipid, được sử dụng trong nhiều sản phẩm Ngoài ra dược phẩm, một trong hai đồng solubilisers (ví dụ, trong truyền Parenteral) hoặc nếu không các thành phần mang ma túy (ví dụ, trong một liposome hoặc Transfersome).
Proteins
Protein là những phân tử rất lớn – đa sinh học vĩ mô – được làm từ monome gọi là amino acids. Một amino acid bao gồm một nguyên tử cacbon gắn với bốn nhóm. Một là một nhóm amin, -NH2, và một là nhóm axit cacboxylic, -COOH (mặc dù chúng tồn tại dưới dạng các điều kiện sinh lý -NH3 + và -COO-). Thứ ba là một nguyên tử hydro đơn giản. Thứ tư thường được biểu thị là “-R” và khác với mỗi amino acid. Có 20 axit amin chuẩn, mỗi nhóm chứa một nhóm carboxyl, một nhóm amin, và một chuỗi bên (được gọi là nhóm “R”). Nhóm “R” là những gì làm cho mỗi amino acid khác nhau, và các thuộc tính của các chuỗi bên cạnh rất nhiều ảnh hưởng đến cấu trúc ba chiều tổng thể của một protein. Một số axit amin có chức năng của mình hoặc trong một hình thức sửa đổi; ví dụ, glutamate chức năng như một chất dẫn truyền thần kinh quan trọng. Amino axit có thể được kết nối thông qua liên kết peptide. Trong tổng hợp khử nước này, phân tử nước được loại bỏ và liên kết peptide kết nối nitơ của một nhóm amin amin amino với carbon của nhóm axit cacboxylic khác. Các phân tử kết quả được gọi là dipeptide, và các đoạn ngắn của amino axit (thường ít hơn ba mươi) được gọi là peptide hoặc polypeptides. Dài dài hơn trải dài các protein tiêu đề. Ví dụ, albumin huyết thanh huyết thanh huyết thanh quan trọng chứa 585 dư lượng axit amin.
Một số protein thực hiện vai trò cấu trúc chủ yếu. Ví dụ, sự vận động của các protein actin và myosin cuối cùng chịu trách nhiệm cho việc co lại của cơ xương. Một thuộc tính, nhiều protein là chúng liên kết đặc biệt với một phân tử hoặc một phân tử nhất định – chúng có thể có tính chọn lọc cao trong những gì chúng liên kết. Các kháng thể là một ví dụ về các protein liên kết với một loại phân tử cụ thể. Trên thực tế, xét nghiệm miễn dịch hấp dẫn liên kết enzyme (ELISA) dùng kháng thể là một trong những xét nghiệm hiện đại nhạy nhất để phát hiện ra các phân tử sinh học khác nhau. Có lẽ các protein quan trọng nhất, tuy nhiên, là các enzyme. Hầu như mọi phản ứng trong một tế bào sống đòi hỏi một enzyme để giảm năng lượng kích hoạt của phản ứng. Những phân tử này nhận ra các phân tử chất phản ứng cụ thể gọi là chất nền; họ sau đó xúc tác phản ứng giữa chúng. Bằng cách giảm năng lượng kích hoạt, enzym tăng tốc độ phản ứng đó lên đến 1011 hoặc nhiều hơn; một phản ứng thường phải mất 3.000 năm để hoàn thành tự nhiên có thể mất ít hơn một giây với một enzyme. Bản thân enzym không được sử dụng trong quá trình này, và được tự do xúc tác cho phản ứng tương tự với một bộ chất nền mới. Sử dụng các chất điều chỉnh khác nhau, hoạt động của enzym có thể được điều chỉnh, cho phép kiểm soát hóa sinh của tế bào như một toàn thể.
Cấu trúc của protein được mô tả theo truyền thống theo thứ bậc của bốn cấp độ. Cấu trúc chính của một protein chỉ đơn giản bao gồm chuỗi tuyến tính các axit amin; ví dụ: “alanin-glycine-tryptophan-serine-glutamat-asparagine-glycine-lysine- …”. Cấu trúc thứ cấp liên quan đến hình thái địa phương (hình thái học là nghiên cứu cấu trúc). Một số kết hợp của các axit amin sẽ có xu hướng cuộn tròn trong một cuộn dây được gọi là α helix hoặc vào một tấm gọi là β-sheet; một số helixes α có thể được nhìn thấy trong sơ đồ hemoglobin ở trên. Cơ cấu bậc ba là toàn bộ hình dạng ba chiều của protein. Hình dạng này được xác định bởi chuỗi các axit amin. Trong thực tế, một thay đổi duy nhất có thể thay đổi toàn bộ cấu trúc. Chuỗi alpha của hemoglobin chứa 146 phần axit amin; sự thay thế của dư lượng glutamate ở vị trí 6 bằng một chất lưu giữ valine làm thay đổi hành vi của hemoglobin đến mức nó dẫn đến bệnh hồng cầu hình liềm. Cuối cùng, cấu trúc bậc bốn là liên quan đến cấu trúc của một protein với nhiều tiểu đơn vị peptide, như hemoglobin với bốn tiểu đơn vị của nó. Không phải tất cả các protein có nhiều hơn một tiểu đơn vị.
Các protein tiêu hóa thường được chia thành các axit amin đơn lẻ hoặc dipeptide trong ruột non, và sau đó hấp thụ. Sau đó họ có thể tham gia để tạo ra các protein mới. Các sản phẩm trung gian của glycolysis, chu trình axit citric, và con đường pentose phosphate có thể được sử dụng để tạo ra tất cả 20 axit amin, và hầu hết các vi khuẩn và thực vật đều có tất cả các enzim cần thiết để tổng hợp chúng. Con người và động vật có vú khác, tuy nhiên, chỉ có thể tổng hợp được một nửa số chúng. Họ không thể tổng hợp isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, và valine. Đây là những axit amin thiết yếu, vì nó là điều cần thiết để ăn chúng. Các động vật có vú từ các enzyme để tổng hợp alanine, asparagine, aspartate, cysteine, glutamate, glutamine, glycine, proline, serine và tyrosine, các axit amin không cần thiết. Mặc dù chúng có thể tổng hợp arginine và histidine nhưng chúng không thể tạo ra đủ lượng cho động vật non trẻ, và chúng thường được coi là axit amin thiết yếu.
Nếu nhóm amin được loại bỏ khỏi một axit amin, nó để lại phía sau một bộ xương cacbon được gọi là axit α-keto. Enzyme được gọi là transaminase có thể dễ dàng chuyển nhóm amino từ một amino acid (làm cho nó một axit α-keto) sang một axit α-keto khác (làm cho nó trở thành một axit amin). Điều này rất quan trọng trong quá trình sinh tổng hợp các axit amin, như đối với nhiều con đường, các sản phẩm trung gian từ các quá trình sinh hóa khác được chuyển đổi thành bộ xương axit α-keto, và sau đó là một nhóm amino được thêm vào, thường xuyên thông qua việc chuyển. Các axit amin sau đó có thể được liên kết với nhau để tạo ra một protein.
Quá trình tương tự được sử dụng để phá vỡ protein. Nó được thủy phân đầu tiên thành các amino acids của nó. Amoniac tự do (NH3), tồn tại như ion ammonium (NH4 +) trong máu, độc hại với các dạng sống. Cần phải có một phương pháp thích hợp để thải ra nó. Các chiến thuật khác nhau đã tiến hóa trong các động vật khác nhau, tùy thuộc vào nhu cầu của động vật. Các sinh vật đơn nguyên, tất nhiên, chỉ đơn giản giải phóng ammonia vào môi trường. Tương tự như vậy, cá xương có thể giải phóng ammonia vào trong nước, nơi nó được pha loãng nhanh chóng. Nhìn chung, động vật có vú chuyển amoniac thành urê thông qua chu kỳ urê.
Để xác định xem hai protein có liên quan, hay nói cách khác để quyết định xem chúng có tương đồng hay không, các nhà khoa học sử dụng các phương pháp so sánh trình tự. Các phương pháp như sắp xếp trình tự và sự sắp xếp cơ cấu là những công cụ mạnh mẽ giúp các nhà khoa học xác định tính đồng nhất giữa các phân tử liên quan . Sự liên quan của việc tìm kiếm sự tương đồng giữa các protein không chỉ là tạo thành một mô hình tiến hoá của các họ protein. Bằng cách tìm ra hai trình tự protein tương tự như thế nào, chúng ta thu được kiến thức về cấu trúc của chúng và do đó chức năng của chúng